Aminokwasy + zadania maturalne
Zobacz jak możemy Ci pomóc
Aminokwasy, białka, cukry czy izomeria optyczna to tematy, które na początku przerażają większość uczniów. Udowodnię za chwilę, ze nie taki diabeł straszny. Na początku zajmiemy się aminokwasami.
AminoKwas, czyli połączenie aminy i kwasu.
Ta nazwa bardzo dobrze oddaje czym tak naprawdę jest aminokwas. Każdy aminokwas zawiera co najmniej jedną grupę aminową –NH2 oraz grupę karboksylową –COOH, a pomiędzy nimi jest jeszcze „coś” co będziemy nazywać łańcuchem bocznym i oznaczać symbolem R. (Jeśli potrzebujesz przypomnieć sobie inne grupy funkcyjne z chemii organicznej) To, jakie pierwiastki znajdują się w łańcuchu bocznym i w jaki sposób są ze sobą połączone decyduje o jego nazwie i specyficznych właściwościach.
Wyróżnia się kilka grup aminokwasów. Możemy spotkać aminokwasy białkowe i niebiałkowe, egzo- i endogenne, aminokwasy w konfiguracji L i D, aromatyczne i niearomatyczne. Rozgryziemy po kolei te podziały. Po pierwsze, jeśli odległość między grupą aminową i karboksylową to tylko jeden atom węgla, jak na schemacie powyżej, to mamy do czynienia z aminokwasem białkowym. Jeśli odległość ta jest większa, to taki aminokwas nazywamy niebiałkowym. Możemy zatem stwierdzić, że wszystkie aminokwasy białkowe są α-aminokwasami (atomem węgla α nazywamy atom z lokantem 2 licząc od grupy karboksylowej). Aminokwasy endogenne to takie, które mogą być syntezowane w organizmie człowieka, natomiast aminokwasy egzogenne musza być dostarczane wraz z pożywieniem.
Nazewnictwo Aminokwasów
Aminokwasy możemy nazywać na trzy sposoby: nazwą systematyczną, zwyczajową oraz 3-literowym skrótem . Najczęściej jednak stosujemy nazwy zwyczajowe. Omówmy kilka najczęściej spotykanych aminokwasów białkowych. Najprostszym aminokwasem białkowym jest glicyna (Gly), jej nazwa systematyczna to kwas aminoetanowy lub aminooctowy. Związek ten w łańcuchu bocznym zawiera jedynie wodór, jest białą, krystaliczną substancją stałą, dobrze rozpuszcza się w wodzie, a jej wodny roztwór wykazuje odczyn kwasowy. Glicyna jako jedyny aminokwas nie wykazuje aktywności optycznej.
Alanina (Ala), czyli kwas 2-aminopropanowy lub inaczej α-aminoetanowy w łańcuchu bocznym posiada grupę metylową. Dzięki temu jest najprostszym aminokwasem, który posiada asymetryczny atom węgla. Cząsteczka ta jest zdolna do tworzenia stereoizomerów L i D, które to zostaną omówione nieco później.
W łańcuchu bocznym aminokwasów mogą występować także inne pierwiastki oprócz węgla i wodoru. Przykładami takich aminokwasów mogą być: Cysteina (Cys) oraz Metionina (Met), które w swojej strukturze zawierają dodatkowo siarkę. Jak to łatwo zapamiętać? CySteina zawiera S, czyli siarkę. Występowanie siarki w aminokwasach jest bardzo ważne z punktu widzenia tworzenia się białek. Powstające tzw. mostki disiarczkowe stabilizują III-rzędową strukturę białka.
22 aminokwasy białkowe (20 w tablicach maturalnych)
Badania wykazały, że istnieją 22 aminokwasy białkowe, natomiast w tablicach maturalnych znajdziemy wzory 20 z nich. Są takie, które zawierają więcej niż jedną grupę karboksylową lub więcej niż jedną grupę aminową, np. kwas asparaginowy (Asp) posiada 2 grupy –COOH, a asparagina (Asn) 2 grupy –NH2. Takie ugrupowania generują specyficzne właściwości tych związków, które mają ogromne znaczenie dla ludzkiego organizmu. Na pewno każdy z Was ma przynajmniej jednego znajomego, który ciężko trenuje i wydaje istny majątek na „białko” – sproszkowany specyfik służący do przygotowywania odżywczych koktajli. Jednym z głównych składników takich preparatów jest właśnie kwas asparaginowy. Ale uwaga! Przyjmowanie dużych ilości kwasu asparaginowego powoduje kłopoty z pamięcią i uszkadza mózg.
Wśród aminokwasów białkowych znajdziemy również takie, które w swojej strukturze zawierają pierścień aromatyczny, np. fenyloalanina (Phe), tryptofan (Trp), czy tyrozyna (Tyr). One również pełnią ważne funkcje w naszym organizmie. Dodatkowo aromatyczny fragment łańcucha bocznego jest wykrywany w jednej z dwóch reakcji charakterystycznych aminokwasów – reakcji ksantoproteinowej.
Wykrywanie białek – reakcja ksantoproteinowa
Reakcja ksantoproteinowa pozwala nam na identyfikowanie dwóch aminokwasów aromatycznych spośród wymienionych powyżej. Próba polega na zastosowaniu stężonego kwasu azotowego(V), w wyniku czego obserwujemy pojawienie się żółtego zabarwienia. Proces ten nosi nazwę nitrowania. Dla przypomnienia nitrowanie to reakcja polegająca na substytucji elektrofilowej w pierścieniu aromatycznym, która prowadzi do podstawienia grupy -NO2. Jednak nie wszystkie aminokwasy aromatyczne ulegają tej reakcji. Pierścień aromatyczny fenyloalaniny ulega dezaktywacji, przez co nie obserwujemy żółtego zabarwienia.
Wykrywanie białek – reakcja biuretowa
Inną reakcją, o której należy w tym miejscu wspomnieć jest reakcja biuretowa. Dzięki niej możemy wykryć w próbce wiązania peptydowe, którymi połączone są aminokwasy w cząsteczce białka. Odczynnikiem wykorzystywanym w tej próbie jest wodorotlenek miedzi(II). Warto pamiętać, że substancja ta jest nietrwała (ulega szybkiemu rozkładowi do tlenków), dlatego aby móc ją wykorzystać do identyfikacji białek musi być ona świeżo strącona tuż przed zastosowaniem. Wiązania peptydowe kompleksują z kationami miedzi(II) tworząc roztwór o barwie fioletowej. Kompleks ten, o dość skomplikowanej strukturze, został przedstawiony na grafice poniżej.
Wspomniałam wcześniej, że wszystkie aminokwasy (z wyjątkiem glicyny) są czynne optycznie. Występują zatem stereoizomery oznaczane literami L i D. Jak je rozróżnić? To nic trudnego. Pierwszym krokiem do określenia konfiguracji danego aminokwasu jest przedstawienie go za pomocą wzoru Fishera w taki sposób, żeby grupa –COOH była zapisana na górze, a łańcuch boczny na dole. W takim razie „w poziomie” został do wpisania wodór i grupa aminowa. Jeśli grupa –NH2 znajduje się (we wzorze Fishera) po lewej stronie, to taki izomer opatrzymy symbolem L, natomiast jeśli jest ona umiejscowiona po prawej stronie, to należy użyć symbolu D. Co ciekawe, aminokwasy D nie są syntezowane przez organizm człowieka.
Obecność grupy karboksylowej i aminowej w cząsteczce aminokwasu generuje jeszcze jedną właściwość. Związki te wykazują charakter amfoteryczny. Przy pewnej wartości pH środowiska, indywidualnej dla każdego aminokwasu, cząsteczka tego związku będzie przyjmować tzw. formę jonu obojnaczego. Co to znaczy? To znaczy, że kation wodoru „przeprowadził” się z grupy karboksylowej do aminowej. Zatem zapisujemy to jako ugrupowanie –COO– oraz –NH3+. Wartość pH przy jakiej zachodzi to zjawisko nazywamy punktem izoelektrycznym (pI). Jeśli pH roztworu jest niższe niż pI (pH<pI) aminokwas występuje w formie kationowej, czyli z ugrupowaniami –COOH i –NH3+. W sytuacji odwrotnej, czyli gdy pH roztworu jest większe od pI (pH>pI) cząsteczka aminokwasu przyjmuje formę anionową, czyli z ugrupowaniami –COO– i –NH2.
To najważniejsze zagadnienia dotyczące aminokwasów. Zastanawiasz się „do czego mi się to przyda oprócz matury”? Pisząc ten tekst popijam kawę z mlekiem (zapraszamy do przeczytania naszego wpisu chemia kawy). Co jest w mleku oprócz laktozy i 3,2% tłuszczu? Białko. Na obiad schabowy? Tam też jest białko. Zamiast ziemniaków ryż? On też zawiera białko, ale czy to takie samo białko jak w schabowym czy mleku? Nie. Rodzaj białka zależy przede wszystkim od kolejności ułożenia aminokwasów. A my już o aminokwasach wiemy całkiem sporo.
Autor tekstu: Marta
ZADANIA MATURALNE Z AMINOKWASÓW (kliknij tutaj)
Możesz także pobrać nasze grafiki w formie plakatów:
| Aminokwasy – wstęp >Pobierz PDF» |
| Aminokwasy- reakcje charakterystyczne Pobierz PDF» |
| Aminokwasy – izomeria >Pobierz PDF» |
| Aminokwasy – punkt izoelektryczny Pobierz PDF» |
Biologia – najczęściej popełniane błędy na maturze
Chemia – najczęściej popełniane błędy na maturze
