Białka – origami w świecie komórek – cz. 1
Wyobraź sobie, że składasz papierowego żurawia origami. Precyzyjnie zaginasz kolejne fałdy, aby ostatecznie uzyskać pożądany kształt. Podobnie jest z białkami – te niezwykłe cząsteczki, zbudowane z długich łańcuchów aminokwasów, również muszą się odpowiednio „złożyć”, aby móc pełnić swoje funkcje. To właśnie od ich struktury przestrzennej, czyli sposobu ułożenia w przestrzeni, zależy, czy będą transportować tlen, katalizować reakcje chemiczne, czy może bronić organizm przed intruzami.
Po co białkom struktury przestrzenne?
Białka to prawdziwi molekularni „fachowcy” i aby móc wykonywać swoje zadania, potrzebują odpowiednich narzędzi. Struktury przestrzenne nadają im precyzyjny kształt, który jest kluczowy dla ich funkcji. Dzięki temu białka mogą:
- Dokładnie rozpoznawać i wiązać się z innymi cząsteczkami, tak jak klucz pasuje do zamka. To ważne np. dla enzymów, które muszą precyzyjnie połączyć się ze swoimi substratami, aby przyspieszyć reakcje chemiczne.
- Zachować stabilność i odporność na uszkodzenia. Odpowiednie „upakowanie” łańcucha aminokwasów chroni białka przed rozpadem i utratą aktywności.
- Pełnić różnorodne funkcje. Różne struktury przestrzenne pozwalają białkom na wykonywanie wielu zadań, takich jak transport substancji (np. hemoglobina transportująca tlen), budowa struktur komórkowych (np. kolagen w skórze), regulacja procesów metabolicznych (np. insulina regulująca poziom glukozy we krwi) czy obrona organizmu przed patogenami (np. immunoglobuliny).
Struktura pierwszorzędowa – alfabet białek
Struktura pierwszorzędowa białka to nic innego jak kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Wyobraź sobie koraliki nanizane na nitkę – każdy koralik to aminokwas, a sposób ich ułożenia to właśnie struktura pierwszorzędowa. Ta informacja jest jak przepis zapisany w genach, który mówi komórce, w jakiej kolejności połączyć aminokwasy, aby powstało białko o konkretnej funkcji.
Aminokwasy w łańcuchu połączone są ze sobą specjalnymi wiązaniami, zwanymi wiązaniami peptydowymi. To właśnie one utrzymują „koraliki” razem, tworząc stabilną strukturę.
Struktura pierwszorzędowa jest niezwykle ważna, ponieważ determinuje wszystkie pozostałe poziomy organizacji białka. To tak, jak z budową domu – fundament determinuje kształt i funkcjonalność całego budynku.
Struktura pierwszorzędowa białka
Zobacz jak możemy Ci pomóc
Co ciekawe, nawet zmiana jednego aminokwasu w sekwencji może całkowicie zmienić właściwości białka. To tak, jakbyśmy w przepisie na ciasto zamienili mąkę na cukier – efekt byłby z pewnością zaskakujący! W przypadku białek taka zmiana może prowadzić do powstania białka o zmienionej funkcji lub do jego całkowitej dezaktywacji.
Doskonałym przykładem na to, jak ważna jest struktura pierwszorzędowa, jest anemia sierpowata. Choroba ta jest spowodowana zmianą jednego aminokwasu w łańcuchu beta hemoglobiny – białka odpowiedzialnego za transport tlenu we krwi. Ta drobna zmiana w strukturze pierwszorzędowej wystarczy, żeby doprowadzići do nieprawidłowego fałdowania się białka i deformacji erytrocytów, co utrudnia im transport tlenu.
Z powodu tej zmiany jednego aminokwasu w łańcuchu cząsteczki hemoglobiny tworzą długie włókna, które zniekształcają dwuwklęsłe lub dyskowate czerwone krwinki i powodują, że przyjmują one kształt półksiężyca lub „sierpa”, co zatyka naczynia krwionośne. Łańcuch beta (β) hemoglobiny ma długość 147 aminokwasów, jednak pojedyncza substytucja aminokwasu w sekwencji pierwotnej prowadzi do zmian w strukturach drugorzędowych, trzeciorzędowych i czwartorzędowych oraz do niedokrwistości sierpowatokrwinkowej. W normalnej hemoglobinie aminokwasem na pozycji szóstej jest glutaminian. W hemoglobinie sierpowatokrwinkowej glutaminian jest zastępowany przez walinę.
Źródło: Rao, A., Tag, A. Ryan, K. i Fletcher, S. Department of Biology, Texas A&M University, Schemat zmodyfikowany z OpenStax Biology’s
Powiązane artykuły
Biologia – najczęściej popełniane błędy na maturze
Chemia – najczęściej popełniane błędy na maturze
