Białka – origami w świecie komórek – cz. 2
Struktury drugorzędowe – pierwsze fałdy origami
Wiemy już, że struktura pierwszorzędowa to nic innego jak „koraliki” aminokwasów nanizane na „nitkę” wiązań peptydowych. Ale przecież białka nie są po prostu długimi, prostymi łańcuchami! Na poziomie struktury drugorzędowej fragmenty tego łańcucha zaczynają zwijać się i układać w przestrzeni, tworząc charakterystyczne motywy.
Głównymi „bohaterami” tego etapu są wiązania wodorowe, które tworzą się między atomami szkieletu białkowego (czyli tymi tworzącymi wiązania peptydowe). Pamiętasz, jak w strukturze pierwszorzędowej zmiana jednego aminokwasu mogła zepsuć całe białko? Tutaj jest podobnie – wiązania wodorowe, choć słabe same w sobie, stabilizują strukturę drugorzędową i nadają jej pożądany kształt.
Dwa najpopularniejsze motywy struktury drugorzędowej to:
- α-helisa: Wyobraź sobie spiralnie skręconą wstążkę – tak właśnie wygląda α-helisa! Ten motyw jest bardzo powszechny w białkach, ponieważ zapewnia dużą stabilność i zwartość struktury. Co ciekawe, o tym, czy dany fragment łańcucha będzie tworzył α-helisę, decyduje nie tylko sekwencja aminokwasów, ale także środowisko, w jakim znajduje się białko.
- β-harmonijka: Tutaj łańcuch polipeptydowy układa się w sposób przypominający harmonijkę lub złożoną kartkę papieru. W tym motywie wiązania wodorowe tworzą się między sąsiednimi fragmentami łańcucha, które ułożone są równolegle lub antyrównolegle do siebie. β-harmonijki często tworzą płaskie powierzchnie w białkach, które mogą oddziaływać z innymi cząsteczkami.
Struktury drugorzędowe białek. Żółtymi liniami zaznaczono wiązania wodorowe.
Źródło: zpe.gov.pl, Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Struktura drugorzędowa to pierwszy krok w tworzeniu trójwymiarowej struktury białka. To jak z budową z klocków – najpierw łączymy ze sobą kilka klocków, aby stworzyć podstawowe elementy, a dopiero potem budujemy z nich bardziej skomplikowane konstrukcje.
Wyżej opisaliśmy, jak łańcuch polipeptydowy zwija się w helisy i harmonijki, tworząc strukturę drugorzędową. Ale to dopiero początek! Teraz te elementy struktury drugorzędowej muszą „skomponować się” w finalną, trójwymiarową strukturę, jakbyśmy z gotowych modułów origami budowali skomplikowaną rzeźbę.
Struktura trzeciorzędowa – „upakowanie” łańcucha
Struktura trzeciorzędowa to nic innego jak przestrzenne ułożenie całego łańcucha polipeptydowego, uwzględniające wszystkie jego zagięcia, pętle i skręcenia. Na tym etapie kluczową rolę odgrywają oddziaływania między łańcuchami bocznymi aminokwasów, które wcześniej „wystawały” na zewnątrz helis i harmonijek. Te oddziaływania to swoiste „magnesy” i „sprężynki”, które przyciągają lub odpychają od siebie różne fragmenty łańcucha, nadając mu ostateczny kształt.
Wśród najważniejszych oddziaływań kształtujących strukturę trzeciorzędową można wymienić:
- Oddziaływania hydrofobowe: Aminokwasy, które „nie lubią” wody, będą dążyć do schowania się we wnętrzu białka, aby uniknąć kontaktu z cząsteczkami wody. To tak, jakbyśmy podczas deszczu próbowali schować się pod parasolem – hydrofobowe aminokwasy „chowają się” we wnętrzu białka, tworząc jego hydrofobowy rdzeń.
- Oddziaływania jonowe: Aminokwasy posiadające ładunki elektryczne (dodatnie lub ujemne) będą się przyciągać lub odpychać, wpływając na ułożenie łańcucha. To tak, jakbyśmy próbowali połączyć ze sobą magnesy – przeciwne bieguny będą się przyciągać, a te same odpychać.
- Wiązania wodorowe: Choć słabe same w sobie, wiązania wodorowe odgrywają istotną rolę w stabilizacji struktury trzeciorzędowej. Mogą tworzyć się między różnymi grupami w łańcuchach bocznych aminokwasów, dodatkowo „podklejając” strukturę białka.
- Mostki dwusiarczkowe: To jedyne wiązania kowalencyjne (silne i trwałe) zaangażowane w tworzenie struktury trzeciorzędowej. Powstają między dwoma resztami cysteiny, które zawierają w swoich łańcuchach bocznych atomy siarki. Mostki dwusiarczkowe działają jak „klamry”, spinające ze sobą odległe fragmenty łańcucha.
Wiązania utrzymujące strukturę trzeciorzędową.
Źródło: zpe.gov.pl, Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Struktura trzeciorzędowa jest kluczowa dla funkcji białka. To od niej zależy, jak białko będzie oddziaływać z innymi cząsteczkami, np. czy enzym będzie w stanie połączyć się ze swoim substratem.
Zobacz jak możemy Ci pomóc
Struktura czwartorzędowa – „zespoły” białek
Niektóre białka, aby móc sprawnie funkcjonować, muszą połączyć siły i stworzyć „zespoły” złożone z kilku łańcuchów polipeptydowych, zwanych podjednostkami. Strukturę czwartorzędową określa się jako sposób połączenia i wzajemnego ułożenia tych podjednostek.
Podjednostki w strukturze czwartorzędowej oddziałują ze sobą za pomocą tych samych sił, które kształtują strukturę trzeciorzędową – oddziaływań hydrofobowych, jonowych, wiązań wodorowych i mostków dwusiarczkowych.
Przykładem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina – białko transportujące tlen we krwi, złożone z czterech podjednostek (dwóch łańcuchów alfa i dwóch beta).
Struktura czwartorzędowa pozwala na stworzenie białek o bardziej złożonych funkcjach, niż te, które mogłyby pełnić pojedyncze łańcuchy polipeptydowe.
Źródło: Źródło: zpe.gov.pl, Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Posumowanie
Podsumowując, struktury rzędowe białek odgrywają kluczową rolę w prawidłowym funkcjonowaniu komórek. To od precyzyjnego ułożenia łańcucha polipeptydowego, począwszy od sekwencji aminokwasów (struktura pierwszorzędowa), poprzez tworzenie lokalnych motywów (struktura drugorzędowa), aż po finalny kształt całego łańcucha (struktura trzeciorzędowa), a w przypadku białek złożonych z kilku podjednostek – również ich wzajemne ułożenie (struktura czwartorzędowa), zależy, czy białko będzie w stanie spełniać swoje zadania. Zrozumienie zależności między strukturą a funkcją białek ma fundamentalne znaczenie dla biologii, medycyny i biotechnologii, pozwalając na projektowanie nowych leków, enzymów czy materiałów o unikatowych właściwościach.
Biologia – najczęściej popełniane błędy na maturze
Chemia – najczęściej popełniane błędy na maturze
Matematyka PP – najczęściej popełniane błędy na maturze
